Tryptophan hat die niedrigste Ionisationsenergie aller proteinogener Aminosäuren. Darum ist es besonders photoaktiv. Zudem ist es eine der wichtigsten Aminosäuren für den Menschen und darum von großer Bedeutung. In dieser Arbeit wurde darum untersucht, in wie weit sich die Ionisationsenergie verschiedener Derivate verändert. Darunter zählen Veränderungen in der Struktur und die daraus resultierenden verschiedenen Konformere. Untersucht wurden Indol, 5-Methoxyindol, 5-Methoxytryptamin und Melatonin (N-Acetyl-5-Methoxytryptamin). Die dabei gewählten Methoden waren neben der REMPI-Methode zur Bestimmung des ersten angeregten Zustanden die Photoelektronen-Spektroskopie, die UV-UV doppelresonaten Ionisation noch die ZEKE - Methode zur Bestimmung der Ionisationsenergie. Dazu wurde extra eine bestehende Apparatur so umgebaut und den Gegebenheiten angepaßt, dass alle diese genannten Methoden innerhalb kurzer Zeit hintereinander durchgeführt werden können, um möglichst vergleichbare Ergebnisse zu erhalten. Die Einzelheiten zum Umbau, die Ergebnisse und Ausblicke auf weitere Messreihen finden sie in dieser Arbeit.
